Las proteínas son de las biomoléculas complejas más abudantes halladas en las células y los tejidos del ser humano. Presentan gran relevancia por tener un papel protagónico en casi todos los procesos biológicos. Los aminoácidos (AA) son la unidad más chica de la proteína y, como tales, constituyen los pilares de la nutrición y el metabolismo protéicos. En su constitución participan un grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH), enlazados por un átomo de carbono (C). La diferencia entre los AA radica en el tercer grupo de la molécula que difiere de un aminoácido a otro.
Entre sus principales funciones se encuentran la regeneración y formación de tejido; la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas; como constituyente de la sangre; forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas rígidos estructurales. Los órganos del hombre están compuestos fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5 millones de tipos con propiedades y características muy específicas.
Definición
Las proteínas se pueden definir como macromoléculars poliméricas cuyas unidades estructurales, los aminoácidos, poseen al menos una función ácida (carboxilo) y otra básica (amina) unida al carbono alfa (α-AA). Por hidrólisis de proteínas se obtienen hasta 20 especies de AA. Los distintos AA difieren en la naturaleza de su cadena carbonada. Todos ellos, excepto la glicina, presentan isomería óptica, determinada por la configuración en el carbono α. Las proteínas naturales están formadas por AA de la serie L.
Entre sus principales funciones se encuentran la regeneración y formación de tejido; la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas; como constituyente de la sangre; forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas rígidos estructurales. Los órganos del hombre están compuestos fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5 millones de tipos con propiedades y características muy específicas.
Clasificación
De los AA
Hay muchas maneras de clarificarlos, como por estructura molecular o por polaridad, pero la más sencilla y útil es por biodisponibilidad. Según biodisponibilidad se dividen en esenciales o no esenciales. Aquellos esenciales son aquellos que nuestro cuerpo no puede sintetizar y obligatoriamente debe obtener del medio externo.
De los Péptidos
Los péptidos se forman por la unión de varios AA a través de enlaces peptídicos y se clasifican según el número de aminoácidos que tengan en su cadena: dipéptidos (tan solo dos AA), tripéptido (tres AA), oligopéptido (menos de diez AA) y polipéptidos (más de diez AA).
De las Proteínas
Se pueden clasificar según el nivel de su estructura.
Cuando se habla de la "desnaturalización" de una proteína se refiere a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y/o cuaternaria).
Por ejemplo: La leche contiene caseína, una fosfoproteína que presenta estructuras secundarias y terciarias y que representa el 80% de las proteínas presentes en la leche vacuna. Cuando esta proteína se desnaturaliza por cambios de pH pasa a tener una estructura primaria y es lo que a la vista entendemos como "leche cortada".
Otros ejemplos de cuando desnaturalizamos proteínas es al cocinar la carne. Esta desnaturalización ayuda a que esas proteínas sean más fáciles de digerir por nuestro sistema digestivo.
Por ejemplo: La leche contiene caseína, una fosfoproteína que presenta estructuras secundarias y terciarias y que representa el 80% de las proteínas presentes en la leche vacuna. Cuando esta proteína se desnaturaliza por cambios de pH pasa a tener una estructura primaria y es lo que a la vista entendemos como "leche cortada".
Otros ejemplos de cuando desnaturalizamos proteínas es al cocinar la carne. Esta desnaturalización ayuda a que esas proteínas sean más fáciles de digerir por nuestro sistema digestivo.
Digestión y absorción de las proteínas
La digestión de proteínas depende del tipo de proteínas y del procesamiento sufrido por el alimento antes de su ingestión. En general, las proteínas vegetales son menos digeribles que las de origen animal.
La digestión de las proteínas inicia en el estómago, ya que la saliva no cuenta con enzimas proteolíticas. La hidrólisis de proteínas comienza con la pepsina, enzima digestiva cuya función es la separación de las uniones internas de las proteínas, es decir, solo actúan sobre los enlaces peptídicos intermedios y el resultado sigue siendo moléculas de alto peso molecular, solo que de tamaño reducido.
Del estómago las proteínas (ahora parcialmente segmentadas formando polipéptidos) continúan al intestino delgado. En el duodeno (parte del intestino delgado que está comprendida entre el final del estómago y el yeyuno) se vierten los jugos pancreáticos (provenientes del páncreas) que contienen potentes proteasas (ezimas que degradan proteínas): tripsina, quimiotripsina, elastasa y carboxipeptidasa. Estas enzimas separan los AA de los extremos de la cadena de polipéptidos.
La tripsina cataliza la hidrólisis de proteínas en uniones peptídicas internas. La elastasa cataliza la hidrólisis de la elastina, proteína de fibras elásticas del tejido conjuntivo. Las carboxipeptidasas catalizan por hidrólisis uniones peptídicas de los extremos de las cadenas.
Su acción conjunta reduce a trozos moleculares menores los polipéptidos pero aún no llegan a AA libres.
Las células de la mucosa de las paredes del intestino delgado presentan un borde en cepillo constituidos por un gran número de microvellosidades que aumentan la superficie de absorción de nutrientes y secretan las enzimas endopeptidasa y exopeptidasa, que continúan con la ruptura de los oligopéptidos. Los productos finales de la digestión de proteínas son aminoácidos libres, di- y tripéptidos.
Una vez digeridos, los AA libres pasan del intestino a el torrente sanguíneo por difusión activa (dependientes del gradiente de Na+) -prolina, glutamato, aspartato, glicina, metionina, glutamina, asparragina e histidina- o por difusión facilitada (no dependientes de Na+) -glutamato, cistina-. De la vía porta llegan al hígado.
La digestión de las proteínas inicia en el estómago, ya que la saliva no cuenta con enzimas proteolíticas. La hidrólisis de proteínas comienza con la pepsina, enzima digestiva cuya función es la separación de las uniones internas de las proteínas, es decir, solo actúan sobre los enlaces peptídicos intermedios y el resultado sigue siendo moléculas de alto peso molecular, solo que de tamaño reducido.
Del estómago las proteínas (ahora parcialmente segmentadas formando polipéptidos) continúan al intestino delgado. En el duodeno (parte del intestino delgado que está comprendida entre el final del estómago y el yeyuno) se vierten los jugos pancreáticos (provenientes del páncreas) que contienen potentes proteasas (ezimas que degradan proteínas): tripsina, quimiotripsina, elastasa y carboxipeptidasa. Estas enzimas separan los AA de los extremos de la cadena de polipéptidos.
La tripsina cataliza la hidrólisis de proteínas en uniones peptídicas internas. La elastasa cataliza la hidrólisis de la elastina, proteína de fibras elásticas del tejido conjuntivo. Las carboxipeptidasas catalizan por hidrólisis uniones peptídicas de los extremos de las cadenas.
Su acción conjunta reduce a trozos moleculares menores los polipéptidos pero aún no llegan a AA libres.
Los productos de origen animal y sus derivados (leche, queso huevo) presentan proteínas de mayor digestibilidad. |
Las células de la mucosa de las paredes del intestino delgado presentan un borde en cepillo constituidos por un gran número de microvellosidades que aumentan la superficie de absorción de nutrientes y secretan las enzimas endopeptidasa y exopeptidasa, que continúan con la ruptura de los oligopéptidos. Los productos finales de la digestión de proteínas son aminoácidos libres, di- y tripéptidos.
Una vez digeridos, los AA libres pasan del intestino a el torrente sanguíneo por difusión activa (dependientes del gradiente de Na+) -prolina, glutamato, aspartato, glicina, metionina, glutamina, asparragina e histidina- o por difusión facilitada (no dependientes de Na+) -glutamato, cistina-. De la vía porta llegan al hígado.
Metabolismo de las proteínas
A diferencia de los carbohidratos y grasas, los AA no se almacenan en el organismo. Las necesidades energéticas de carbohidratos y grasas deben estar bien cubierta, de no ser así las proteínas de la dieta no son eficientemente aprovechadas. Si la ingesta calórica proveniente de carbohidratos y grasas es deficiente, el organismo se ve obligado a utilizar los AA e incluso, en situaciones extremas, destruir su propio tejido para obtener energía.
Los niveles de AA necesarios dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir, del balance entre anabolismo (síntesis proteica) y catabolismo (producción de energía), conocido como balance nitrogenado, ya que las proteínas son la principal fuente de nitrogeno (N).
En adultos normales, la ingesta de N es equilibrada por la excreción en orina y heces. Durante la digestión, las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus AA constituyentes; éstos son absorbidos en intestino y trasnportados por sangre a los tejidos, en los cuales se les ofrecen diferentes alternativas metabólicas.
Los caminos reservados a AA en el organismo son:
El destino metabólico mas importante de los AA es la formación de proteínas especificas, como las proteínas estrcuturales, las del tejido muscular, y las proteínas funcionales como las enzimas. Diariamente se recambia 1-2% de las proteínas corporales, principalmente las musculares. Es mayor en tejidos en crecimiento o en remodelado de las estructuras. El 75% de los AA liberados son reutilizados. El exceso de AA (no utilizados) se degradan (fuente de energía) o se convierten en otros productos no proteicos como nucleótidos o neurotransmisores.
Al no poder almacenarse las proteínas, los niveles en sangre se regulan por el equilibrio dinámico entre síntesis y degradación por el cual las proteínas corporales están constantemente degradándose y sintetizándose.
La vida media de las proteínas es muy variable:
Los AA inician su degradación por procesos que separan el grupo alfa-amina. El grupo nitrogenado sigue un camino independiente.
Existen vías metabólicas específicas para tratar con el grupo nitrogenado. Comprenden reacciones de transferencia (transaminación) y de separación del grupo amina (desaminación).
El catabolismo de los AA produce como resultado glutamato, alfa-cetoglutarato y amoníaco. El amoníaco debe ser eliminado porque es tóxico para el organismo. El principal proceso de eliminación del amoníaco en los seres humanos es su transformación a urea dentro del hígado y su eventual excresión por la orina.
Todo exceso en el consumo de AA es desanimado y oxidado o almacenado como tejido adiposo.
Los niveles de AA necesarios dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir, del balance entre anabolismo (síntesis proteica) y catabolismo (producción de energía), conocido como balance nitrogenado, ya que las proteínas son la principal fuente de nitrogeno (N).
En adultos normales, la ingesta de N es equilibrada por la excreción en orina y heces. Durante la digestión, las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus AA constituyentes; éstos son absorbidos en intestino y trasnportados por sangre a los tejidos, en los cuales se les ofrecen diferentes alternativas metabólicas.
Los caminos reservados a AA en el organismo son:
- La mayor parte de AA del pool (del grupo de 20 AA) son utilizados sin modificar en la síntesis de nueva proteína.
- Vías metabólicas específicas producen, a partir de determinados AA, compuestos nitrogenados no proteínicos con importantes funciones fisiológicas.
- AA no utilizados en síntesis de proteínas ni sustancias fisiológicamente activas son degradados y finalmente oxidados para la producción de energía. Este proceso implica separación y eliminación del grupo amina.
Resumen del metabolismo de AA. Extraído de: Blanco. Química biológica. |
Al no poder almacenarse las proteínas, los niveles en sangre se regulan por el equilibrio dinámico entre síntesis y degradación por el cual las proteínas corporales están constantemente degradándose y sintetizándose.
La vida media de las proteínas es muy variable:
- Algunos minutos (enzima, hormonas)
- Unos días (actina y miosina)
- Años (proteínas del cristalino)
Los AA inician su degradación por procesos que separan el grupo alfa-amina. El grupo nitrogenado sigue un camino independiente.
Existen vías metabólicas específicas para tratar con el grupo nitrogenado. Comprenden reacciones de transferencia (transaminación) y de separación del grupo amina (desaminación).
El catabolismo de los AA produce como resultado glutamato, alfa-cetoglutarato y amoníaco. El amoníaco debe ser eliminado porque es tóxico para el organismo. El principal proceso de eliminación del amoníaco en los seres humanos es su transformación a urea dentro del hígado y su eventual excresión por la orina.
Todo exceso en el consumo de AA es desanimado y oxidado o almacenado como tejido adiposo.
Mito: ¿Es verdad que existen proteínas de origen animal y proteínas de origen vegetal?
El código genético de cada individuo determina la secuencia de AA de cada molécula de proteína. El ADN contiene toda la información para hacer todas las proteinas de nuestro cuerpo, pero no todos los genes están expresados y las células no hacen todo tipo de proteínas.
Ej: todas las células tiene la información para producir insulina pero solo las células del páncreas la producen.
Existen cientos de AA en la naturaleza pero solo el pool de los 20 mencionados aparecen frecuentemente en las proteínas. No todas las proteínas contienen los 20 AA y la secuencia con la que aparecen en la cadena es semejante a las letras con las que se puede formar una palabra. Está secuencia está establecida por el código genético. Dos proteínas pueden contener los mismos AA y en las mismas proporciones pero si su secuencia es diferente sus funciones también lo serán. Esto es tan esencial y específico que la síntesis celular de una proteína se detiene si tan solo le falta un AA.
Para evaluar la calidad y utilización de las proteínas de una dieta se tiene en cuenta los siguientes factores:
- Cómputo aminoacídico
- Digestibilidad (Score biológico)
Cuando consumimos un producto de origen animal este tiene variedad y cantidad muy altas de AA esenciales que permite asegurar el pool necesario para la síntesis proteica, por eso las proteínas de origen animal se las conocen como proteínas de alto valor biológico (AVB).
En cambio, los productos de origen vegetal no son tan completos y suele ser necesario realizar combinaciones de dos o más alimentos y cuidar las cantidades mínimas que se consumen para asegurar la variedad y cantidad de AA que necesitará el organismo. Si durante la síntesis de una proteína u hormona falta tan solo un AA la síntesis queda automáticamente interrumpida y a este AA se le denominará AA limitante. A razón de esto, los proteínas de origen vegetal se las clasifica como proteínas de bajo valor biológico (BVB).
Si el computo aminoacídico de determinado alimento presenta AA limitante esta es clasificada como biológicamente incompleta por limitar la síntesis de proteínas En estos casos se debe dar un mayor aporte para compensar una menor utilización.
Digestibilidad
No todas las proteínas ingeridas pueden segmentarse para ser utilizadas en su totalidad por el organismo. Las proteínas de la leche y huevo poseen un 100% de digestibilidad. En cambio, los cereales y legumbres solo un 70-80% debido a la fibra que aumenta aproximadamente un 10% la excreción de nitrógeno (recordemos que el requerimiento nutricional de proteínas se mide por el balance nitrogenado en base a las mismas). Si la digestibilidad de la proteína de un alimento es menor a 100% significa que debe haber un mayor aporte para compensar una menor utilización.
¿Cómo puedo solucionar esto si soy vegetariano?
El vegetarianismo no debe ser un problema para la obtención adecuada de proteínas si se lleva una correcta dieta.
- Las proteínas provenientes de cereales y legumbres se consideran incompletas debido a que el patrón de AA es incompleto. Para compensar esto se puede combinar alimentos con distintos AA limitantes.
AA limitantes por grupo de alimentos:
- Lisina (cereales)
- Treonina (arroz)
- Triptófano (maíz)
- Metionina + Cisteína (leguminosas)
Leguminosas: Garbanzo, soja, lentejas, frijol/porotos/habichuelas, judías/chauchas, guisantes/arvejas, habas, alfalfa.
Cereales y sus derivados: Arroz, maíz, trigo, cebada, avena, quinoa, sémola, cuscús, polenta.
Requerimiento promedio de aminoácidos para un adulto sano por día. Fuente: FAO/OMS/UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition Report of a joint expert consultation. |
En un balance negativo se catabolizan proteínas para la obtención de energía. Significa que otro método para asegurarse la correcta utilización de las proteínas consumidas es asegurarse el cubrir los requerimientos energéticos de la persona.
Muchas personas que recién inician en el vegetarianismo suelen preocuparse mucho en cubrir las proteínas y dejan de lado los lípidos y carbohidratos. Siempre debe tenerse un equilibrio y preocuparse por cubrir correctamente en calidad y cantidad los tres y no solo uno.
En un adulto sano, ingiriendo una cantidad suficiente y variada de alimentos vegetales a lo largo del día se puede cubrir las necesidades diarias de proteínas. De esta forma se asegura una retención y aprovechamiento de los AA necesarios a lo largo del día. Sin embargo, en el caso de niños en crecimiento, embarazadas, enfermos o personas que realizan mucha actividad física la demanda de proteínas es mayor y se debe consultar a un profesional para asegurarse la correcta cobertura.
- Blanco, A. (2011). Química Biológica . 8va. ed. México D. F.: Editorial El Ateneo.
- Baudi, S. (2012). La ciencia de los alimentos en la práctica. 1a ed. México D. F.: Pearson Educación, S. A.
- Young, V. R. (2003). Capítulo 5, Proteínas y aminoácidos. En Conocimientos actuales sobre Nutrición (Bowman. Russell). 8va ed. Pág. 47. Washington D.C.: Editorial ILSI Press
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